Nopal (Opuntia Ficus índica)

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RESUMEN

palabras claves

INTRODUCCIÓN

PODER CURATIVO DEL NOPAL

MATERIALES Y MÉTODOS
Obtención y preparación de la materia prima

Análisis proximales

Preparación de producto terminado

Análisis sensorial

RESULTADOS Y DISCUSIONES

CONCLUSIÓN

REFERENCIAS

El siguiente es el resumen.

El nopal (Opuntia spp) es una planta originaria de zonas áridas y semiáridas, que debido a su composición química favorece la digestión de las lipoproteínas de baja densidad, reduce el nivel glicérico en la sangre, además de ser una fuente alta en fibra. Por lo anterior se elaboró un producto de nopal deshidratado como base para elaboración de aderezos, como una alternativa de industrialización, además de presentar una nueva forma de consumo de ésta cactácea. La materia prima se obtuvo del comercio local y se determinó su composición en fibra cruda (9.07% base seca). Posteriormente se lavó y se cortó en rajas de 5 mm de grosor y se deshidrató en una estufa de convección de aire por 2.5 horas a 75°C. Para la base de aderezo se elaboraron dos mezclas, una conteniendo chile serrano en polvo, cebolla en polvo, ajo deshidratado y sal; y la segunda con pimienta y pimientón; se procedió a empacarlas en bolsas de polietileno. Se realizó una evaluación sensorial con 100 jueces no entrenados, donde el grado de aceptación del aderezo fue de 98%, siendo la formulación de aderezo con más preferencia el que contenía pimiento y pimientón. La caracterización química parcial de la base de aderezo seleccionada mostró 4.16% humedad y 3.63 ceniza (base seca). Con base a los resultados obtenidos el producto elaborado muestra un gran potencial como aderezo.

TEXTO DE ALEJANDRINA CRUZ MOROYOQUI

La evolución de la quimioterapia antiviral se ha quedado significativamente atrás con respecto a algunos fármacos antibacterianos. Los fármacos antibacterianos, como los antibióticos beta –lactámicosy aminoglicósidos van dirigidos contra enzimas y estructuras exclusivas de los microorganismos procariotas y esenciales para su viabilidad. Sin embargo a diferenciad e la mayoría de las bacterias, los virus son parásitos intracelulares obligados que utilizan la infraestructura biosintética de la célula huésped y sus enzimas para su replicación. Por lo tanto es mucho más difícil inhibir la replicación viral sin provocar simultáneamente una toxicidad al huésped.

Los primeros fármacos antibióticos eran tóxicos selectivos, similares a las quimioterapias antineoplásicas y dirigidos contra células con una intensa síntesis de ADN y ARN. Los nuevos fármacos antivirales van dirigidos contra enzimas codificadas por los virus o estructuras de los virus importantes para su replicación. La mayoría de estos compuestos son inhibidores bioquímicos clásicos de enzimas codificadas por los virus. A diferencia de la actividad de los fármacos antibacterianos, la actividad de los fármacos antivirales generalmente está limitada a familias concretas de los virus que provocan una morbilidad y mortalidad significativas a la vez que presentan objetivos razonables para la acción farmacológica.

Pero tal como ha ocurrido con los fármacos antibacterianos, también está apareciendo un fenómeno de resistencia contra los fármacos antivirales, lo que constituye un problema creciente debido a la tasa cada vez mayor de tratamientos prolongados en algunos pacientes, especialmente individuos inmunocomprometidos.

Los pasos del ciclo de multiplicación viral proporcionan objetivos potenciales para los fármacos antivirales (p. Ej. Estructuras, enzimas, o procesos importantes o esenciales para la producción de virus).

La unión, el cual es el primer paso de la multiplicación viral, está mediada por la interacción de una proteína de unión viral con su receptor de superficie de la célula. Esta interacción se puede bloquear mediante anticuerpos neutralizantes que se unen y envuelven a la partícula viral o mediante antagonistas de los repetores. La administración de anticuerpos específicos (inmunización pasiva) es la forma más antigua de terapia antiviral. Entre los antagonistas de receptores se incluyen los análogos de péptidos o azúcares del receptor celular, o de la proteína de unión viral que bloquea competitivamente la interacción del virus con la célula.los antagonistas de los péptidos específicos del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH), de glucoproteína gp120 o su receptor, la molécula CD4 de los linfocitos T, bloquean la infección y se estan investigando debido a su potencial clínico.los polisacáridos ácidos como el sulfato de heparano y el sulfato de dextrano interfieren con la unión viral, y se han sugerido para el tratamiento de de la infección convirus del hérpes simple (VHS), VIH y otros virus.

Para introducir el genoma viral en el citoplasma de la célula huésped es necesaria la penetración y pérdida de envoltura del virus. Después de captar un número abundante de virus, el medio ácido de la vesícula endocitaria se utiliza para iniciar el desprendimiento de la envoltura . concretamente, el pH ácido facilita los cambios estructurales en las proteínas de unión que favorecen la fusión o destrucción de la membrana. La amantadina , la rimantadina y otras aminas hidrófobas (bases orgánicas débiles) son productos antivirales que pueden neutralizar el pH de estos compartimentos e inhibir la pérdida de envoltura de la partícula viral. Al igual que éste existen una gran cantidad de fármacos antivirales dirigis específicamente a una parte del virus, ejemplo de esto es la cápside, el ARN, el ADN, etc.

CICLO DE TRANSMISIÒN DEL VIRUS DEL OESTE DEL NILO

Evaluación del extracto metanólico de la planta Ibervillea Sonorae en la respuesta inflamatoria inducida por eosinofilos y linfocitos Th2 a través de citometría de flujo
Morales Chávez Sergio Daniel.

INTRODUCCION
Los estudios de las vías respiratorias inflamadas, han revelado la acumulación de un gran número de células inflamatorias, incrementando l a producción de moco que recubre las vias. Notablemente la inflamación crónica conduce a cambios estructurales en el tracto respiratorio las cuales alertan una hiperreactivacion de celulas en la enfermedad.
Las enfermedades más características son, la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), el asma y el enfisema pulmonar (EP).
Enfermedad pulmonar obstructiva crónica
La EPOC caracterizada por la limitación del flujo aéreo, se ha convertido en una causa mayor de mortalidad en países desarrollados. Esta enfermedad actualmente se define como una enfermedad prevenible y tratable, caracterizada por una limitación progresiva al flujo aéreo que no es totalmente reversible, aunque puede tener variaciones en su intensidad. Esta enfermedad es causada por una inflamación pulmonar secundaria a la inhalación de partículas y gases tóxicos, en especial el humo del cigarrillo.
Si bien es una afección básicamente pulmonar, en estadios avanzados presenta manifestaciones sistémicas. En estas circunstancias el enfermo se debilita, aumenta la morbilidad y disminuye la calidad de vida.
La EPOC representa la cuarta causa de muerte después de las enfermedades cardiacas, cáncer y accidentes vasculares encefálicos y tiene una morbilidad que ocupa el duodécimo de frecuencia en el mundo actual.
Enfisema pulmonar
El EP se define en términos anatómicos como la dilatación anormal y permanente de los espacios aéreos dístales al bronquiolo terminal con destrucción de sus paredes y sin signos de fibrosis. Clínicamente la disnea es el síntoma principal. Coexiste frecuentemente con la bronquitis crónica como un síndrome común denominado EPOC, siendo difícil o imposible determinar la relativa importancia de cada una en un paciente dado.
Una sustancia que existe naturalmente en los pulmones, llamada alfa 1 antitripsina, puede proteger contra este daño, por lo cual las personas con deficiencia de alfa 1 antitripsina están en mayor riesgo de contraer la enfermedad. El consumo de cigarrillos es la causa más común del enfisema. Se cree que el humo del tabaco y otros contaminantes causan la liberación de químicos desde los pulmones que dañan las paredes alveolares. El daño empeora con el paso del tiempo, afectando el intercambio de oxígeno y dióxido de carbono en los pulmones.
ANTECEDENTES
Varias células pueden ser consideradas claves en la inflamación crónica bronquial. Sin embargo, la interacción de linfocitos T y eosinófilos en la inflamación de las vías respiratorias (principalmente en el asma) parece ser de particular importancia.
Linfocitos T activados
La activación de los linfocitos T se produce tras el reconocimiento por parte del TCR/CD3 (receptor de celulas T) de la molécula HLA (Antiegeno leucocitario humano) y el péptido presentado por la misma junto con otros procesos, como son la activación de ciertas moléculas accesorias presentes en su membrana. También en este proceso de activación se hace mas eficiente si los linfocitos reciben el estimulo de ciertas citocinas mediante su unión a los receptores específicos presentes también en la membrana de estos linfocitos.

Una vez activados los linfocitos T, estos prioritariamente producirán citocinas o actores citotóxicos, según se trate de linfocitos T CD4+ o CD8+. De esta manera se desarrollará la respuesta inmune. Los linfocitos T CD4+ colaborarán en la posterior activación de otras células, tales como NK, T CD8+, linfocitos B o macrófagos. A su vez los linfocitos T CD8+ tras su activación ejercerán su función citotóxica destruyendo células blanco

Marcadores

En las investigaciones celulares se ha demostrado que un marcador de la activación de linfocito es el CD69 en activación temprana y el CD25, HLD-DR en la activación tardía. Una vez reconocido el antígeno por la célula T, estas células son capaces de diferenciarse en poblaciones TH1 y TH2; los linfocitos TH2 elaboran IL4, un esencial cofactor para la producción de IgE, e IL5, una citocina que activa la diferenciación terminal del eosinófilo y su activación.
Eosinofilo
El eosinófilo es un leucocito granulocito pequeño derivado de la médula ósea, tiene una vida media en la circulación de 3 a 4 dias antes de migrar a los tejidos en donde permanecen por varios días. Su desarrollo en la médula ósea es estimulado por la interleucina-5, la interleucina-3 y el factor estimulante de colonias granulocito-macrófago. Los gránulos están formados por un núcleo electrodenso rodeado por una matriz electrotransparente y contienen cuatro clases principales de proteínas: proteína básica mayor (MBP), proteína catiónica del eosinófilo (ECP), peroxidasa del eosinófilo (EPO) y neurotoxina derivada del eosinófilo (EDN).
Pepel del eosinofilo en las alergias
Los eosinófilos pueden regular la respuesta alérgica y las reacciones de hipersensibilidad mediante la neutralización de la histamina por la histaminasa y a su vez producir un factor inhibidor derivado de los eosinófilos para inhibir la desgranulación de las células cebadas o de los basofilos, que contienen sustancias vasoactivas.
Marcadores de eosinofilos
El CD48 es una proteína de anclaje (glicosilfosfatidilinositol) derivada de la subfamilia del CD2. Esta expresada en muchas células hematopoyéticas asociada a la membrana o en vía libre. Es de baja afinidad al ligando CD2 que esta implicada como un importante coestimulador en la activación linfocitica. El CD48 tiene gran afinidad al ligando 2B4 las cuales pueden modular las células T, células B y NK. Esta CD puede expresarse en mayor proporción en la membrana del oesinofilo activado durante el proceso inflamatorio de las vías respiratorias independientemente de la IL-4.
Ibervillea Sonorae
El Warequi (Ibervillea sonorae) pertenece a la familia de las cucurbitaceas, es una planta rastrera o trepadora de raíz abultada con aspecto de jícama. Es nativa del desierto de Sonora y utilizada por algunos grupos indígenas del noroeste de México por sus propiedades curativas.
En el estado de Sonora algunos grupos étnicos como los Mayos, Opatas, Seris y los Yaquis usan la raíz para múltiples propósitos, tratamiento antireumatico, dermatitis, antiinflamatorio, analgésico, enfermedades cardiacas, antidiabético.
Ibervillea sonorae contiene importantes cantidades de de compuestos polihidroxifenolicos de tipo flavonoides. Los compuestos de flavonoides tienen efectos antiinflamatorios y antialérgicos.
HIPOTESIS
Actividad antiinflamatoria de la planta Ibervillea sonorae en la inflamación de las vías respiratorias en pacientes asmáticos.
OBJETIVO GENERAL
Evaluar la actividad de la planta Ibervillea sonorae en respuesta a la inflamación inducida por los eosinofilos y linfocitos en pacientes asmáticos a través del clitómetro de flujo.
OBJETIVOS PARTICULARES
· Obtener el extracto puro de la planta Ibervillea sonorae
· Inducir inflamación en las vías respiratorias de ratones BALB/c
· Obtener muestra de lavado broncoalveolar
· Marcación de células con mAb


MATERIALES Y METODOS
Extracción de la planta Ibervillea sonorae
1. Recolección de la planta en el noroeste de sonora
2. Secado al aire libre en la sombra de las raíces
3. Pulverización en el molino (Muliplex)
4. Extracción de componentes en metanol durante 10 días a temperatura ambiente
5. Obtención del extracto metanolico por decantacion
6. Procesar el extracto en rotavapor (yamato) a temperatura entre 40 y 50 ºc, con una rotación de 80 – 85 rpm y con una presión de 750 kPa
7. Colocar en campana para la evaporación del metanol sobrante
8. Diluir en distintas concentraciones (variable)

Evaluación de la reacción inflamatoria
1. Inducción de inflamación de las vías respiratorias con OVA (ovalbumina) en los ratones BALB/c. (proceso variable)
2. Obtener muestra por lavado broncoalveolar de los ratones BALB/c
3. En una alícuota colocar 2X105 células con los anticuerpos anti CD65,CD25 y CD48 marcados con isotiocianato de fluoresceína.
4. En otra alícuota colocar la misma cantidad de muestra con el extracto de Ibervillea sonorae y los anticuerpos correspondientes.
5. Prueba in vivo, administración de Ibervillea sonorae al raton, obtener un lavado bronquial y analizar las distintas estirpes celulares por el citometro de flujo

Producción de un concentrado proteico a partir de manto de calamar gigante (Dosidicus gigas)...

Solubilidad

La solubilidad de las proteínas se define como el porcentaje de proteína contenida en un alimento, que es extraíble con agua o con solución salina en condiciones especificadas (Sirorski, 2001), también puede definirse como la cantidad de proteína que se mantiene en solución, después de aplicar al sistema una fuerza centrífuga por un tiempo predeterminado (Hultin et al., 1995). La solubilización de las proteínas les ayuda a mantener su estructura y a ser funcionalmente activas, dependiendo de la proporción de grupos hidrófobos e hidrófilos que hay en la molécula proteica (Borderías, et al., 1988). Por consiguiente, con frecuencia se valora la calidad tecnológica de las proteínas musculares en función de su solubilidad (Hultin et al., 1995).
La solubilidad de las proteínas musculares se ve afectada por la especie, por el tipo específico de músculo, de fibra y de isoforma, así como por la cantidad de tejido conectivo presente, estado de rigor, temperatura y condiciones de extracción (Hultin et al., 1995; Xiong, 1994). Las variaciones en el pH del medio, afectan la solubilidad de las proteínas musculares, ya que se modifica su ionización y carga neta, alterando sus fuerzas atractivas y repulsivas y la aptitud para asociarse con agua (Borderías et al., 1988; Kim et al., 2003). Por lo tanto, la solubilidad disminuye en el punto isoeléctrico (pI), ya que las cargas negativas y positivas en las moléculas de proteína se igualan y tienden a asociarse a través de enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas, mientras que a pH superiores e inferiores al pI, la proteína adquiere un incremento en su carga neta negativa o positiva, respectivamente. Estas cargas generan nuevos sitios de unión para el agua y resultan en la repulsión entre moléculas de proteína, incrementando su superficie de hidratación y en consecuencia, su solubilidad (Choi et al., 2002; Lin et al, 1998).
Por otra parte, la solubilidad de las proteínas también es afectada por la fuerza iónica (µ) de la solución salina empleada. Las proteínas miofibrilares muestran un aumento en su solubilidad (salting-in) con el incremento en las concentraciones de sal (0.5 a 1M) (Kim et al., 2003), seguido por su disminución (salting-out) con posteriores adiciones de sal (>1M). De tal forma que las sales que incrementan la solubilidad de las proteínas también tienden a desnaturalizarlas.
El patrón de solubilidad contra pH es la base para la selección de parámetros óptimos en la extracción de proteínas. En consecuencia el patrón de solubilidad en la mayoría de las proteínas alimenticias exhibe una curva en forma de U (Figura 1).



En cuanto a la temperatura, las propiedades de hidratación de las proteínas disminuyen cuando ésta se incrementa, debido a la disminución en la capacidad de formar enlaces de hidrógeno. Las temperaturas elevadas tienden a desnaturalizar a las proteínas disminuyendo la capacidad de interacción de sus grupos polares con el agua (Borderías et al., 1988).
En lo concerniente a la metología utilizada para determinar la solubilidad de proteínas, se ha desarrollado un procedimiento estándar que se basa en el procedimiento micro-Kjeldahl para medir el índice de solubilidad de nitrógeno. El método anteriormente mencionado, implica la dispersión de una proteína seca en una solución de NaCl (0.1M), ajuste de pH a un valor deseado, centrifugación, filtración y determinación del contenido de nitrógeno del supernadante empleando el procedimiento de micro-Kjeldahl. Aunque existen otros métodos como el procedimiento de biuret, se ha estimado que el procedimiento basado en micro-Kjeldahl presenta un menor margen de error y variabilidad para otras proteínas (Boye et al., 1997).

Capacidad de Gelificación

La funcionalidad de las proteínas musculares está asociada con su capacidad para formar un gel durante su calentamiento (transición sol-gel) (Gill et al., 1992). Un gel es un sistema semisólido de viscosidad alta, que consiste de una red tridimensional formada por la asociación de macromoléculas dispersas en solución. En la red hay uniones de cadenas poliméricas que forman enlaces cruzados y segmentos de cadenas extendidas aleatoriamente. Dentro de la red se inmoviliza al solvente acuoso impidiendo su flujo al aplicar una fuerza externa (presión o centrifugado) (Siroroski, 2001). Así pues, un gel resulta del equilibrio entre fuerzas atractivas (hidrofóbicas, electrostáticas, puentes de hidrógeno y/o puentes disulfuro) y repulsivas (electrostáticas y las interacciones agua-proteína) entre cadenas polipeptídicas (Borderías et al., 1988).
El pH y el tipo y concentración de sal utilizada, afectan el grado de interacción entre las proteínas, ya que modifican su estructura terciaria y distribución de cargas, alterando con ello la naturaleza y estructura del gel. A un pH alejado del punto isoeléctrico (pI), se forma un gel débil, ya que una carga neta elevada (del mismo signo), ocasiona que las moléculas se repelan y no se forme un gel ordenado, aunque el efecto de la concentración proteica pudiera compensar las fuerzas de repulsión electrostáticas. Por el contrario, a un pH cercano al pI, las proteínas se atraen, las redes proteicas se compactan formándose un gel elástico (Borderías et al., 1998).
El proceso de gelificación se produce en dos etapas sucesivas; una de desnaturalización parcial de las cadenas proteicas, seguida de su agregación (Phillips et al., 1994; Xion, 1994). Debido al proceso de desnaturalización, ciertos grupos reactivos se hacen accesibles pudiendo establecerse puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces disulfuro y uniones iónicas o electrostáticas, cuando la etapa de agregación es lenta en relación a la de desnaturalización, se forma un gel homogéneo y resistente (Borderías et al., 1998).

INTRODUCCIÓN

El calamar gigante (Dosidicus gigas), es un molusco marino cefalópodo que pertenece a la familia Ommastrephidae (Okutani, 1980). La anatomía externa del calamar gigante puede describirse como una forma cilíndrica, comúnmente llamada manto, la cual envuelve sus órganos internos y constituye aproximadamente el 48% de su estructura, posee aletas terminales y cabeza ancha, cuenta además con ocho tentáculos y dos brazos los cuales utiliza para capturar a sus presas. Cabe añadir que el calamar gigante es una especie oceánica y nerítica que habita las aguas del Océano Pacifico Oriental.

Siendo así, que el calamar gigante se distribuye aproximadamente desde las costas del estado de California en EE.UU., hasta las costas del sur de Chile en Sudamérica. En México, las principales zonas donde se ha explotado comercialmente el calamar gigante abarcan desde la boca del Golfo de California hasta Santa Rosalía Baja California Sur y Guaymas, Sonora, por la parte interior del Golfo y hasta la altura de Bahía Magdalena por la Costa del Pacífico (Salinas et al., 2005).La importancia de la pesquería del calamar gigante en la región noroeste del país, radica en los aspectos positivos que conllevan el desarrollo de ésta actividad tanto en el aspecto nutricional como económico de la región.

En lo concerniente a la captura de calamar gigante en México, ésta inicio oficialmente en 1976 con poca producción y para consumo regional. Sin embargo, se ha mostrado un aumento paulatino en su producción, ya que ésta se encuentra gobernada por la dinámica de las exportaciones, siendo así que el 89% de la producción pesquera se destina a la exportación, principalmente a mercados asiáticos, en tanto que el 11% restante se comercializa en el mercado nacional, principalmente fresco, congelado, precocido, tentáculos o “bailarina” (cabeza con tentáculos) y aleta (Salinas et al., 2003). Por lo que se requiere el desarrollo de nuevos productos que le asignen un valor agregado a esta especie.

El atractivo comercial del calamar gigante radica en su gran abundancia, bajo costo, alto rendimiento (ya que puede aprovecharse hasta 75% de sus partes después del eviscerado), bajo contenido de grasa, así como lo insípido y blanco de su carne (Luna et al., 2006; Cortes et al., 2008). Por una parte todas las características anteriormente mencionadas están siendo aprovechadas en nuestra región por industrias dedicadas a la explotación del calamar y a la elaboración de productos a partir de éste. Sin embargo, no se ha contemplado en nuestra región la obtención de concentrados proteicos a partir de calamar gigante, en contraste con España, donde han cobrado gran auge las investigaciones realizadas por el Instituto del Frio, el cual propone al calamar gigante como una materia prima viable para dicho propósito.

El surimi es un concentrado proteico de proteínas miofibrilares, su metodología fue desarrollada en un principio para especies de pescado de músculo blanco. No obstante, se ha conseguido la adaptación del surimi a especies de músculo oscuro como la sardina crinuda (Opisthonema libertate), aunque en su mayoría se han obtenido productos de baja calidad funcional-tecnológica (Cortés et al., 2001). La tecnología del surimi per se presenta una serie de inconvenientes como lo son; bajos rendimientos en la recuperación de proteínas, la demanda excesiva de agua y la producción de efluentes con una importante cantidad de material orgánico, lo que ha impulsado estudios relacionados con el desarrollo de procedimientos alternos.

Recientemente se ha desarrollado un enfoque alternativo al método tradicional de obtención de surimi. A diferencia del proceso tradicional, en donde se emplean etapas continuas de lavado, el nuevo método implica la disolución ácida de las proteínas y su recuperación posterior mediante precipitación isoeléctrica (Hultin y Kelleher, 2000). A partir de éste proceso de disolución ácida de las proteínas y precipitación isoeléctrica se han obtenido; menor demanda de agua, misma que además puede reincorporarse al proceso, una mayor eliminación de lípidos, mayor rendimiento del proceso y de la recuperación de proteínas, así mismo un concentrado proteico con una calidad funcional comparable a la del surimi convencional.

La metodología propuesta por Hultin y Kelleher (2000) se ha aplicado exitosamente en diversas especies de pescado (demersales y pelágicos) e inclusive en aves, sin embargo, pocos estudios han publicado su aplicación en especies invertebradas. Por lo tanto es requerida investigación respecto a la obtención de concentrados proteicos a partir de músculo de calamar (Dosidicus gigas).

En el Centro de Investigación en Alimentación y Desarrollo (México), se aplicó un tratamiento de solubilización ácida de las proteínas del manto de calamar gigante (Dosidicus gigas) para la elaboración de un concentrado proteico alternativo al surimi convencional (Cortés et al., 2008), obteniendo concentrados proteicos de excelente calidad funcional para ésta especie. Finalmente, el objetivo principal del presente escrito trata de exponer algunos de los resultados obtenidos de esta investigación.