Nopal (Opuntia Ficus índica)

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RESUMEN

palabras claves

INTRODUCCIÓN

PODER CURATIVO DEL NOPAL

MATERIALES Y MÉTODOS
Obtención y preparación de la materia prima

Análisis proximales

Preparación de producto terminado

Análisis sensorial

RESULTADOS Y DISCUSIONES

CONCLUSIÓN

REFERENCIAS

El siguiente es el resumen.

El nopal (Opuntia spp) es una planta originaria de zonas áridas y semiáridas, que debido a su composición química favorece la digestión de las lipoproteínas de baja densidad, reduce el nivel glicérico en la sangre, además de ser una fuente alta en fibra. Por lo anterior se elaboró un producto de nopal deshidratado como base para elaboración de aderezos, como una alternativa de industrialización, además de presentar una nueva forma de consumo de ésta cactácea. La materia prima se obtuvo del comercio local y se determinó su composición en fibra cruda (9.07% base seca). Posteriormente se lavó y se cortó en rajas de 5 mm de grosor y se deshidrató en una estufa de convección de aire por 2.5 horas a 75°C. Para la base de aderezo se elaboraron dos mezclas, una conteniendo chile serrano en polvo, cebolla en polvo, ajo deshidratado y sal; y la segunda con pimienta y pimientón; se procedió a empacarlas en bolsas de polietileno. Se realizó una evaluación sensorial con 100 jueces no entrenados, donde el grado de aceptación del aderezo fue de 98%, siendo la formulación de aderezo con más preferencia el que contenía pimiento y pimientón. La caracterización química parcial de la base de aderezo seleccionada mostró 4.16% humedad y 3.63 ceniza (base seca). Con base a los resultados obtenidos el producto elaborado muestra un gran potencial como aderezo.

Producción de un concentrado proteico a partir de manto de calamar gigante (Dosidicus gigas)...

Solubilidad

La solubilidad de las proteínas se define como el porcentaje de proteína contenida en un alimento, que es extraíble con agua o con solución salina en condiciones especificadas (Sirorski, 2001), también puede definirse como la cantidad de proteína que se mantiene en solución, después de aplicar al sistema una fuerza centrífuga por un tiempo predeterminado (Hultin et al., 1995). La solubilización de las proteínas les ayuda a mantener su estructura y a ser funcionalmente activas, dependiendo de la proporción de grupos hidrófobos e hidrófilos que hay en la molécula proteica (Borderías, et al., 1988). Por consiguiente, con frecuencia se valora la calidad tecnológica de las proteínas musculares en función de su solubilidad (Hultin et al., 1995).
La solubilidad de las proteínas musculares se ve afectada por la especie, por el tipo específico de músculo, de fibra y de isoforma, así como por la cantidad de tejido conectivo presente, estado de rigor, temperatura y condiciones de extracción (Hultin et al., 1995; Xiong, 1994). Las variaciones en el pH del medio, afectan la solubilidad de las proteínas musculares, ya que se modifica su ionización y carga neta, alterando sus fuerzas atractivas y repulsivas y la aptitud para asociarse con agua (Borderías et al., 1988; Kim et al., 2003). Por lo tanto, la solubilidad disminuye en el punto isoeléctrico (pI), ya que las cargas negativas y positivas en las moléculas de proteína se igualan y tienden a asociarse a través de enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas, mientras que a pH superiores e inferiores al pI, la proteína adquiere un incremento en su carga neta negativa o positiva, respectivamente. Estas cargas generan nuevos sitios de unión para el agua y resultan en la repulsión entre moléculas de proteína, incrementando su superficie de hidratación y en consecuencia, su solubilidad (Choi et al., 2002; Lin et al, 1998).
Por otra parte, la solubilidad de las proteínas también es afectada por la fuerza iónica (µ) de la solución salina empleada. Las proteínas miofibrilares muestran un aumento en su solubilidad (salting-in) con el incremento en las concentraciones de sal (0.5 a 1M) (Kim et al., 2003), seguido por su disminución (salting-out) con posteriores adiciones de sal (>1M). De tal forma que las sales que incrementan la solubilidad de las proteínas también tienden a desnaturalizarlas.
El patrón de solubilidad contra pH es la base para la selección de parámetros óptimos en la extracción de proteínas. En consecuencia el patrón de solubilidad en la mayoría de las proteínas alimenticias exhibe una curva en forma de U (Figura 1).



En cuanto a la temperatura, las propiedades de hidratación de las proteínas disminuyen cuando ésta se incrementa, debido a la disminución en la capacidad de formar enlaces de hidrógeno. Las temperaturas elevadas tienden a desnaturalizar a las proteínas disminuyendo la capacidad de interacción de sus grupos polares con el agua (Borderías et al., 1988).
En lo concerniente a la metología utilizada para determinar la solubilidad de proteínas, se ha desarrollado un procedimiento estándar que se basa en el procedimiento micro-Kjeldahl para medir el índice de solubilidad de nitrógeno. El método anteriormente mencionado, implica la dispersión de una proteína seca en una solución de NaCl (0.1M), ajuste de pH a un valor deseado, centrifugación, filtración y determinación del contenido de nitrógeno del supernadante empleando el procedimiento de micro-Kjeldahl. Aunque existen otros métodos como el procedimiento de biuret, se ha estimado que el procedimiento basado en micro-Kjeldahl presenta un menor margen de error y variabilidad para otras proteínas (Boye et al., 1997).

Capacidad de Gelificación

La funcionalidad de las proteínas musculares está asociada con su capacidad para formar un gel durante su calentamiento (transición sol-gel) (Gill et al., 1992). Un gel es un sistema semisólido de viscosidad alta, que consiste de una red tridimensional formada por la asociación de macromoléculas dispersas en solución. En la red hay uniones de cadenas poliméricas que forman enlaces cruzados y segmentos de cadenas extendidas aleatoriamente. Dentro de la red se inmoviliza al solvente acuoso impidiendo su flujo al aplicar una fuerza externa (presión o centrifugado) (Siroroski, 2001). Así pues, un gel resulta del equilibrio entre fuerzas atractivas (hidrofóbicas, electrostáticas, puentes de hidrógeno y/o puentes disulfuro) y repulsivas (electrostáticas y las interacciones agua-proteína) entre cadenas polipeptídicas (Borderías et al., 1988).
El pH y el tipo y concentración de sal utilizada, afectan el grado de interacción entre las proteínas, ya que modifican su estructura terciaria y distribución de cargas, alterando con ello la naturaleza y estructura del gel. A un pH alejado del punto isoeléctrico (pI), se forma un gel débil, ya que una carga neta elevada (del mismo signo), ocasiona que las moléculas se repelan y no se forme un gel ordenado, aunque el efecto de la concentración proteica pudiera compensar las fuerzas de repulsión electrostáticas. Por el contrario, a un pH cercano al pI, las proteínas se atraen, las redes proteicas se compactan formándose un gel elástico (Borderías et al., 1998).
El proceso de gelificación se produce en dos etapas sucesivas; una de desnaturalización parcial de las cadenas proteicas, seguida de su agregación (Phillips et al., 1994; Xion, 1994). Debido al proceso de desnaturalización, ciertos grupos reactivos se hacen accesibles pudiendo establecerse puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces disulfuro y uniones iónicas o electrostáticas, cuando la etapa de agregación es lenta en relación a la de desnaturalización, se forma un gel homogéneo y resistente (Borderías et al., 1998).

Propiedades Funcionalidad de las Proteínas del Pescado

La funcionalidad de las proteínas se define como toda propiedad no nutricional que condiciona su utilidad en un alimento (Borderías, et al., 1988). Las proteínas manifiestan sus propiedades funcionales al interaccionar con el solvente, iones, gases y otras macromleculas presentes en el medio. Estas propiedades se agrupan, en términos generales, de acuerdo con los diferentes tipos de interacciones de las moléculas o complejos proteico (Siroski, et al., 1990).
En función de las interacciones predominantes, las propiedades funcionales se pueden clasificar en: propiedades de hidratación (interacciones proteína-agua), como la capacidad de retención de agua y la solubilidad; propiedades reológicas (interacciones proteína-proteína), como la capacidad de gelificación y texturización, y propiedades de superficie (tensión superficial), como la capacidad emulsionante y espumante. La relevancia de las propiedades funcionales manifestadas por un sistema proteico dependerá del alimento elaborado y de las características fisicoquímicas deseadas.

Referencias

Borderias, A., Montero, P. 1988. Fundamentos de la funcionalidad de las proteínas en alimentos. Revista de Agroquímica y Tecnología de Alimentos. 28: 159-169.

Sikorski, Z.E., Kolakowska, A. and Pan, B. S. (1990). The Nutritive Composition of Mayor Groups of Marine Food Organism. pp. 29-54. En: Z. E. Sikorski (Ed) Seafood: Resources, Nutritional Composition and Preservation. Ed. CRC Press. FL, USA.